© Marcel Nowak, MDC AG Sommer Intrazelluläre Proteolyse Profil Team Veröffentlichungen Nachrichten Sonstiges Profil Team Veröffentlichungen Nachrichten Sonstiges Profil Informationen zu unserer Arbeitsgruppe finden Sie auf der englischen Seite. Team Leiter Prof. Dr. Thomas Sommer 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4014 tsommer@mdc-berlin.de +49 30 9406-3753 Wissenschaftler Dr. Ernst Jarosch 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4016.1 ejarosch@mdc-berlin.de +49 30 9406-2897 Technischer Assistent Mandy Gerlach Mandy.Gerlach@mdc-berlin.de Corinna Volkwein Doktorand Tim Felix Michael Johannes Abel Tim.Abel@mdc-berlin.de Ursula Karoline Düren 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4013 UrsulaKaroline.Dueren@mdc-berlin.de Suzuka Nakagawa Anita Waltho Anita.Waltho@mdc-berlin.de Robert-William Welke 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4014.1 Robert-William.Welke@mdc-berlin.de +49 30 9406-3305 Veröffentlichungen 12. Oktober 2012 / Mol Cell The size of the proteasomal substrate determines whether its degradation will be mediated by mono- or polyubiquitylation N. Shabek Y. Herman-Bachinsky S. Buchsbaum O. Lewinson M. Haj-Yahya M. Hejjaoui H.A. Lashuel T. Sommer A. Brik A. Ciechanover 01. Oktober 2012 / Genetics The ubiquitin-proteasome system of Saccharomyces cerevisiae D. Finley H.D. Ulrich T. Sommer P. Kaiser 01. August 2012 / Curr Opin Cell Biol Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation R.Y. Hampton T. Sommer 09. März 2012 / J Biol Chem Structural and biochemical basis of Yos9 protein dimerization and possible contribution to self-association of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase degradation ubiquitin-ligase complex J. Hanna A. Schütz F. Zimmermann J. Behlke T. Sommer U. Heinemann 01. August 2011 / Mol Biol Cell Yos9p assists in the degradation of certain non-glycosylated proteins from the endoplasmic reticulum L.A. Jaenicke H. Brendebach M. Selbach C. Hirsch 01. März 2011 / Biochim Biophys Acta Protein dislocation from the ER K. Bagola M. Mehnert E. Jarosch T. Sommer 22. Oktober 2010 / Mol Cell Protein quality control in the cytosol and the endoplasmic reticulum: brothers in arms A. Buchberger B. Bukau T. Sommer 01. Oktober 2010 / Bioessays ERAD ubiquitin ligases: multifunctional tools for protein quality control and waste disposal in the endoplasmic reticulum M. Mehnert T. Sommer E. Jarosch 11. Dezember 2009 / Mol Cell Usa1 functions as a scaffold of the HRD-ubiquitin ligase S.C. Horn J. Hanna C. Hirsch C. Volkwein A. Schütz U. Heinemann T. Sommer E. Jarosch 21. August 2009 / J Biol Chem Loss of parkin or PINK1 function increases Drp1-dependent mitochondrial fragmentation A.K. Lutz N. Exner M.E. Fett J.S. Schlehe K. Kloos K. Laemmermann B. Brunner A. Kurz-Drexler F. Vogel A.S. Reichert L. Bouman D. Vogt-Weisenhorn W. Wurst J. Tatzelt C. Haass K.F. Winklhofer Seitennummerierung Erste Seite « First Vorherige Seite ‹‹ … Seite 3 Aktuelle Seite 4 Seite 5 Seite 6 … Nächste Seite ›› Letzte Seite Last » Nachrichten Seitennummerierung Erste Seite « First Vorherige Seite ‹‹ Seite 1 Aktuelle Seite 2 Sonstiges Prof. Dr. Thomas Sommer Gruppenleiter Kontakt tsommer@mdc-berlin.de Telefon: +49 30 9406-3278 Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC) Robert-Rössle-Straße 10 13125 Berlin, Deutschland Gebäude 84, Raum 1116 Zugehörigkeit Molekulare Prozesse und Therapien (Topic 2) Forschungsthemen Biochemie & Proteomik Zellbiologie
Team Leiter Prof. Dr. Thomas Sommer 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4014 tsommer@mdc-berlin.de +49 30 9406-3753 Wissenschaftler Dr. Ernst Jarosch 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4016.1 ejarosch@mdc-berlin.de +49 30 9406-2897 Technischer Assistent Mandy Gerlach Mandy.Gerlach@mdc-berlin.de Corinna Volkwein Doktorand Tim Felix Michael Johannes Abel Tim.Abel@mdc-berlin.de Ursula Karoline Düren 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4013 UrsulaKaroline.Dueren@mdc-berlin.de Suzuka Nakagawa Anita Waltho Anita.Waltho@mdc-berlin.de Robert-William Welke 31.1: Max-Delbrück-Haus Raum: 4014.1 Robert-William.Welke@mdc-berlin.de +49 30 9406-3305
Veröffentlichungen 12. Oktober 2012 / Mol Cell The size of the proteasomal substrate determines whether its degradation will be mediated by mono- or polyubiquitylation N. Shabek Y. Herman-Bachinsky S. Buchsbaum O. Lewinson M. Haj-Yahya M. Hejjaoui H.A. Lashuel T. Sommer A. Brik A. Ciechanover 01. Oktober 2012 / Genetics The ubiquitin-proteasome system of Saccharomyces cerevisiae D. Finley H.D. Ulrich T. Sommer P. Kaiser 01. August 2012 / Curr Opin Cell Biol Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation R.Y. Hampton T. Sommer 09. März 2012 / J Biol Chem Structural and biochemical basis of Yos9 protein dimerization and possible contribution to self-association of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase degradation ubiquitin-ligase complex J. Hanna A. Schütz F. Zimmermann J. Behlke T. Sommer U. Heinemann 01. August 2011 / Mol Biol Cell Yos9p assists in the degradation of certain non-glycosylated proteins from the endoplasmic reticulum L.A. Jaenicke H. Brendebach M. Selbach C. Hirsch 01. März 2011 / Biochim Biophys Acta Protein dislocation from the ER K. Bagola M. Mehnert E. Jarosch T. Sommer 22. Oktober 2010 / Mol Cell Protein quality control in the cytosol and the endoplasmic reticulum: brothers in arms A. Buchberger B. Bukau T. Sommer 01. Oktober 2010 / Bioessays ERAD ubiquitin ligases: multifunctional tools for protein quality control and waste disposal in the endoplasmic reticulum M. Mehnert T. Sommer E. Jarosch 11. Dezember 2009 / Mol Cell Usa1 functions as a scaffold of the HRD-ubiquitin ligase S.C. Horn J. Hanna C. Hirsch C. Volkwein A. Schütz U. Heinemann T. Sommer E. Jarosch 21. August 2009 / J Biol Chem Loss of parkin or PINK1 function increases Drp1-dependent mitochondrial fragmentation A.K. Lutz N. Exner M.E. Fett J.S. Schlehe K. Kloos K. Laemmermann B. Brunner A. Kurz-Drexler F. Vogel A.S. Reichert L. Bouman D. Vogt-Weisenhorn W. Wurst J. Tatzelt C. Haass K.F. Winklhofer Seitennummerierung Erste Seite « First Vorherige Seite ‹‹ … Seite 3 Aktuelle Seite 4 Seite 5 Seite 6 … Nächste Seite ›› Letzte Seite Last »
12. Oktober 2012 / Mol Cell The size of the proteasomal substrate determines whether its degradation will be mediated by mono- or polyubiquitylation N. Shabek Y. Herman-Bachinsky S. Buchsbaum O. Lewinson M. Haj-Yahya M. Hejjaoui H.A. Lashuel T. Sommer A. Brik A. Ciechanover
01. Oktober 2012 / Genetics The ubiquitin-proteasome system of Saccharomyces cerevisiae D. Finley H.D. Ulrich T. Sommer P. Kaiser
01. August 2012 / Curr Opin Cell Biol Finding the will and the way of ERAD substrate retrotranslocation R.Y. Hampton T. Sommer
09. März 2012 / J Biol Chem Structural and biochemical basis of Yos9 protein dimerization and possible contribution to self-association of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase degradation ubiquitin-ligase complex J. Hanna A. Schütz F. Zimmermann J. Behlke T. Sommer U. Heinemann
01. August 2011 / Mol Biol Cell Yos9p assists in the degradation of certain non-glycosylated proteins from the endoplasmic reticulum L.A. Jaenicke H. Brendebach M. Selbach C. Hirsch
01. März 2011 / Biochim Biophys Acta Protein dislocation from the ER K. Bagola M. Mehnert E. Jarosch T. Sommer
22. Oktober 2010 / Mol Cell Protein quality control in the cytosol and the endoplasmic reticulum: brothers in arms A. Buchberger B. Bukau T. Sommer
01. Oktober 2010 / Bioessays ERAD ubiquitin ligases: multifunctional tools for protein quality control and waste disposal in the endoplasmic reticulum M. Mehnert T. Sommer E. Jarosch
11. Dezember 2009 / Mol Cell Usa1 functions as a scaffold of the HRD-ubiquitin ligase S.C. Horn J. Hanna C. Hirsch C. Volkwein A. Schütz U. Heinemann T. Sommer E. Jarosch
21. August 2009 / J Biol Chem Loss of parkin or PINK1 function increases Drp1-dependent mitochondrial fragmentation A.K. Lutz N. Exner M.E. Fett J.S. Schlehe K. Kloos K. Laemmermann B. Brunner A. Kurz-Drexler F. Vogel A.S. Reichert L. Bouman D. Vogt-Weisenhorn W. Wurst J. Tatzelt C. Haass K.F. Winklhofer
Prof. Dr. Thomas Sommer Gruppenleiter Kontakt tsommer@mdc-berlin.de Telefon: +49 30 9406-3278 Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC) Robert-Rössle-Straße 10 13125 Berlin, Deutschland Gebäude 84, Raum 1116 Zugehörigkeit Molekulare Prozesse und Therapien (Topic 2)