Daumke Lab

AG Daumke

Strukturbiologie Membran-assoziierter Prozesse

Profil

Meine Gruppe interessiert sich für die molekularen Mechanismen der Assemblierung und für die strukturelle Grundlage der mechano-chemischen Reaktion in Dynamin und Septin-GTPasen. Dazu kombinieren wir strukturbiologische Ansätze mit biochemischen und zellbasierten Experimenten.

Wir arbeiten eng mit Gruppen innerhalb und ausserhalb Berlins zusammen, um gemeinsam Struktur und Funktion anderer membran-assoziierter Proteine zu untersuchen.

GTPasen der Dynamin und Septinfamilien assemblieren an der Oberfläche zellulärer Membranen in hochgeordnete Protein-Gerüste. Diese können Membran verformen oder Interaktionspartnern zeitlich und räumlich orchestriert rekrutieren. Zusammen mit Partnerproteinen fungieren diese Gerüste als Module, die essentielle zelluläre Funktionen übernehmen, wie zum Beispiel Membranabschnürungs- und fusionsprozesse oder die Vermittlung antiviraler Aktivität. Fehlfunktionen dieser GTPasen spielen in vielen Krankheiten eine wichtige Rolle, wie zum Beispiel in viralen Infektionen, Krebs- und neurodegenerativen Erkrankungen.

Mitglieder der Dynaminfamilie sind aus mehreren konservierten Domänen aufgebaut. Sie besitzen eine N-terminale GTPase-Domäne, an die helikale Domänen anschliessen. Spezialisierte Domänen, wie zum Beispiel eine Pleckstrin-Homologie (PH)-Domäne in Dynamin, vermitteln Membranbindung oder regulieren die Assemblierung. 

Eine Gemeinsamkeit in dieser Familie ist die GTP-abhängige Assemblierung der GTPase-Domänen. In vielen Fällen induziert diese Dimerisierung die GTPase-Reaktion. Die dadurch ausgelösten konformationellen Änderungen werden von der GTPase Domäne auf die helikalen Domänen übertragen. Dies führt zu Umlagerungen innerhalb des Oligomers und schlussendlich zur Deformierung der darunter liegenden Membrane. Daher werden diese GTPasen auch als mechano-chemische Enzyme bezeichnet. In der GDP-gebundenen Form dissoziieren die GTPase-Domänen.

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Prof. Dr. Oliver Daumke
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