Glasflaschen

Proteinproduktion & Charakterisierung

Dr. Anja Schütz

Profil

Rekombinant hergestellte Proteine kommen in den Biowissenschaften in vielen Anwendungsbereichen zum Einsatz. Unsere Plattform bietet Fachwissen und Services für die kundenspezifische Proteinproduktion. Darüber hinaus können Sie von unserem Wissen in der biochemischen und biophysikalischen Charakterisierung von Proteinen profitieren.

Unsere Mission ist es, Technologieentwicklung und Spitzenforschung durch die aktive Zusammenarbeit mit anderen Technologieplattformen und Forschungsgruppen zu ermöglichen. Die Plattform bietet Lösungen für die individuelle Herstellung von Proteinen für verschiedene Nachfolgeanwendungen wie zum Beispiel:

  • Interaktionsstudien
  • Hochdurchsatz-Screening-Kampagnen
  • Werkzeug-Proteine
  • Antigen-/Antikörperherstellung
  • Strukturbiologische Projekte
  • Biochemische & biophysikalische Charakterisierung

Neben der kundenspezifischen Proteinproduktion ist die Plattform ein idealer Partner, um gemeinsame Forschungsprojekte zu Schwerpunkten wie Proteindesign und Proteincharakterisierung durchzuführen. Wir haben ein starkes Interesse an der Untersuchung von Struktur-Funktionsbeziehungen von Proteinen, die mit menschlichen Erkrankungen im Zusammenhang stehen. Durch die Anwendung verschiedener biochemischer und biophysikalischer Methoden zeigen wir die physikochemischen Eigenschaften der analysierten Proteine auf, eine Voraussetzung für das Verständnis ihrer biologischen Funktion.

Wir stehen in engem Kontakt mit anderen Einrichungen, die Proteine herstellen und nehmen an internationalen Benchmarking-Studien teil, die durch das P4EU Netzwerk initiiert wurden.

Die Technologieplattform ist weiterhin ein etablierter Partner für die Ausbildung von Lehrlingen am MDC und rekrutiert zudem Bachelor- und Masterstudenten. Zukünftig wollen wir vor allem interdisziplinäre Promotionsprojekte fördern, indem wir die Möglichkeit der Mitbetreuung von Doktorarbeiten anbieten.  

Sie sind an einer Zusammenarbeit mit uns interessiert? Dann freuen wir uns über Ihre Anfrage!

Team

Technische Assistenten

Alumni

Wir danken unseren ehemaligen Teammitgliedern für ihre aktive Unterstützung.

Berger, Ingrid – Technische Assistentin

Donath, Mandy – Bachelor Studentin

Haake, Fabian – Bachelor Student

Lenski, Ulf – Bioinformatiker

Kabuß, Loreen-Claudine H. – MDC Auszubildende

Kuhnke, Alina – MDC Auszubildende

Kurths, Silke – Technische Assistentin

Mustroph, Mandy – MDC Auszubildende

Radusheva, Veselina – Master Studentin

Rossa, Denise – MDC Auszubildende

Simon, Carolin – Master Studentin

Service & Technologien

Unser Labor verfügt über fundierte Kenntnisse im Bereich der Proteinbiochemie.

Wir haben Standardarbeitsanweisungen entwickelt und legen insbesondere Wert auf die Qualitätskontrolle. Unsere Philosophie ist die enge Zusammenarbeit und der aktive Gedankenaustausch mit unseren Kooperationspartnern, da dies Voraussetzung für eine erfolgreiche Zusammenarbeit ist.

Die folgenden Services werden von der Plattform angeboten:

Beratung

wissenschafltiche & technische Fragen

Molekularbiologie

 

(1) Konstruktdesign

(2) Klonierung

(3) Ortsspezifische Mutagenese

Proteinherstellung

(1) Expressions- & Löslichkeitstests im Kleinmaßstab

(2) Expression im Großmaßstab

(3) Proteinreinigung

Proteincharaktierisierung

(1) Bestimmung und Optimierung der Proteinstabilität

(2) Untersuchungen von Protein-Ligand-Wechselwirkungen (Ligand = Protein, Nukleinsäure, kleines Molekül)

(3) Oligomerisierungsanalysen

(4) Massenspektrometrische Untersuchung intakter Peptide und Proteine mittels LC/MS TOF

(5) Bestimmung der Proteinstruktur (inklusive Kirstallisation und Datensammlung)

(6) Proteinfaltungsanalysen

Falls Sie an anderweitigen proteinbiochemischen Analysen interessiert sind, dann nehmen Sie bitte Kontakt mit uns auf.

Nachrichten

Publikationen

A: Peer-Review Publikationen

U. Heinemann und A. Schuetz (2019) Structural Features of Tight-Junction Proteins. Int. J. Mol. Sci., 20, 6020.

Q. Ming, Y. Roske, A. Schuetz, K. Walentin, I. Ibraimi, K. Schmidt-Ott, and U. Heinemann (2018) Structural Basis of Gene Regulation by the Grainyhead/CP2 Transcription Factor Family. Nucleic Acids Res., 46, 2082-2095.

S. Quosdorf, A. Schuetz*, and H. Kolodziej* (2017) Different inhibitory potency of oseltamivir carboxylate, zanamivir, and several tannins on bacterial and viral neuraminidases as assessed in a cell-free fluorescence-based enzyme inhibition assay. Molecules, 22, 1989. *shared last authorship

A. Schuetz, V. Radusheva, S.M. Krug, and U. Heinemann (2017) Crystal structure of the tricellulin C-terminal coiled-coil domain reveals a unique mode of dimerization. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1405, 147-159.

S. Jennek, S. Mittag, J. Reiche, J.K. Westphal, S. Seelk, M.J. Dörfel, T. Pfirrmann, K. Friedrich, A. Schütz, U. Heinemann, and O. Huber (2017) Tricellulin is a target of the ubiquitin ligase Itch. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1397, 157-168.

E. Kowenz-Leutz, A. Schuetz, Q. Liu, M. Knoblich, U. Heinemann, and A. Leutz (2016) Functional interaction of CCAAT/enhancer-binding-protein-α basic region mutants with E2F transcription factors and DNA. Biochim. Biophys. Acta (Gene Regul. Mech.), 1859, 841-847.

Y. Murakawa, M. Hinz, J. Mothes, A. Schuetz, M. Uhl, E. Wyler, T. Yasuda, G. Mastrobuoni, C. C. Friedel, L. Dölken, S. Kempa, M. Schmidt-Supprian, N. Blüthgen, R. Backofen, U. Heinemann, J. Wolf, C. Scheidereit, M. Landthaler (2015) RC3H1 post-transcriptionally regulates A20 mRNA and modulates the activity of the IKK/NF-κB pathway. Nat. Commun., 6, 7367.

S. Wagner, A. Schütz, and J. Rademann (2015) Light-switched inhibitors of protein tyrosine phosphatase PTP1B based on phosphonocarbonyl phenylalanine as photoactive phospho-tyrosine mimetic. Bioorg. Med. Chem., 23, 2839-2847.

A. Schuetz, Y. Murakawa, E. Rosenbaum, M. Landthaler, and U. Heinemann (2014) Roquin binding to target mRNAs involves a winged helix-turn-helix motif. Nat. Commun., 5, 5701.

A. Horatscheck, S. Wagner, J. Ortwein, B.G. Kim, M. Lisurek, S. Beligny, A. Schütz, and J. Rademann (2012) Benzoylphosphonate-based photoactive phosphopeptide mimetics for modulation of protein tyrosine phosphatases and highly specific labeling of SH2 domains. Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 51, 9441-9447.

F. Kirchner, A. Schuetz, L.-H. Boldt, K. Martens, G. Dittmar, W. Haverkamp, L. Thierfelder, U. Heinemann, and B. Gerull (2012) Molecular insights into arrhythmogenic right ventricular cardiomyopathy caused by plakophilin-2 missense mutations. Circ. Cardiovasc. Genet., 5, 400-411.

F. Mayr, A. Schütz, N. Döge, and U. Heinemann (2012) The Lin28 cold shock domain remodels the terminal loop of pre-let-7 microRNA. Nucleic Acids Res., 40, 7492-7506.

J. Hanna, A. Schütz, F. Zimmermann, J. Behlke, T. Sommer, and U. Heinemann (2012) Structural and biochemical basis of Yos9 protein dimerization and possible contribution to self-association of 3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase degradation ubiquitin-ligase complex. J. Biol. Chem., 287, 8633-8640.

B. von Eyss, J. Maaskola, S. Memczak, K. Möllmann, A. Schuetz, C. Loddenkemper, M.-D. Tanh, A. Otto, K. Muegge, U. Heinemann, N. Rajewsky, and U. Ziebold (2012) The SNF2-like helicase HELLS mediates E2F3-dependent transcription and cellular transformation. EMBO J., 31, 972-985.

D. Busso, Y. Peleg, T. Heidebrecht, C. Romier, Y. Jacobovitch, A. Dantes, L. Salim, E. Troesch, A. Schuetz, U. Heinemann, G.E. Folkers, A. Geerlof, M. Wilmanns, A. Polewacz, C. Quedenau, K. Buessow, R. Adamson, E. Blagova, J. Walton, J.L. Cartwright, L.E. Bird, R.J. Owens, N.S. Berrow, K.S. Wilson, J.L. Sussman, A. Perrakis, and P.H. Celie (2011) Expression of protein complexes using multiple Escherichia coli protein co-expression systems: A benchmarking study. J. Struct. Biol., 175, 159-170.

A. Schuetz, D. Nana, C. Rose, G. Zocher, M. Milanovic, J. Königsmann, R. Blasig, U. Heinemann, and D. Carstanjen (2011) The structure of the Klf4 DNA-binding domain links to self-renewal and macrophage differentiation. Cell. Mol. Life Sci., 68, 3121-3131.

K. Zaragoza, V. Bégay, A. Schuetz, U. Heinemann, and A. Leutz (2010) Repression of transcriptional activity of C/EBPalpha by E2F-dimerization partner complexes. Mol. Cell Biol., 30, 2293-2304.

S.C. Horn, J. Hanna, C., C. Volkwein, A. Schütz, U. Heinemann, T. Sommer, and E. Jarosch (2009) Usa1 functions as a scaffold of the HRD-ubiquitin ligase. Mol. Cell, 36, 782-793.

U.-P. Guenther, L. Handoko, R. Varon, U. Stephani, C.-Y. Tsao, J.R. Mendell, S. Lützkendorf, C. Hübner, K. von Au, S. Jablonka, G. Dittmar, U. Heinemann, A. Schuetz*, and M. Schuelke* (2009) Clinical variability in distal spinal muscular atrophy type 1 (DSMA1): determination of steady-state IGHMBP2 protein levels in five patients with infantile and juvenile disease. J. Mol. Med., 87, 31-41. *shared corresponding authorship

S. Gräslund et al. (2008) Protein production and purification. Nat. Methods, 5, 135-146.

 

B: Danksagungen

H. Behrmann, A. Lürick, A. Kuhlee, H.K. Balderhaar, C. Bröcker, D. Kümmel, S. Engelbrecht-Vandré, U. Gohlke, S. Raunser, U. Heinemann, and C. Ungermann  (2014) Structural identification of the Vps18 β-propeller reveals a critical role in the HOPS complex stability and function. J. Biol. Chem., 289, 33503-33512.

F. Mayr, and U. Heinemann (2013) Mechanisms of Lin28-mediated miRNA and mRNA regulation – a structural and functional perspective. Int. J. Mol. Sci., 14, 16532-16553.

S. Boivin, and D.J. Hart (2011) Interaction of the influenza A virus polymerase PB2 C-terminal region with importin alpha isoforms provides insights into host adaptation and polymerase assembly. J. Biol. Chem., 286, 10439-10448.

H. Striegl, M.A. Andrade-Navarro, and U. Heinemann (2010) Armadillo motifs involved in vesicular transport. PLoS One, 5, e8991.

 

C: Galerie der Proteinstrukturen

Nachfolgend sind die in der Protein Daten Bank hinterlegten Proteinkristallstrukturen gelistet.

6EKU, 6EKS, 5N7H, 5N7I, 5N7K, 5MR7, 5MPH, 5MPI, 5MPF, 4ULW, 3ZM0, 3ZM1, 3ZM2, 3ZM3, 4A75, 4A76, 4ALP, 3ULJ, 4A4I, 3TT9, 2YMA, 2WBS, 2WBU

 

D: Patente

M. Bader, E. Specker, S. Matthes, A. Schütz, K. Mallow, M. Grohmann, M. Nazaré. Xanthine derivatives, their use as a medicament, and pharmaceutical preparations comprising the same. Europe Patent WO/2018/019917 filed 28 Jul 2016, and issued 1 Feb 2018.

M. Bader, E. Specker, S. Matthes, A. Schütz, K. Mallow, M. Grohmann, M. Nazaré. Xanthine derivatives, their use as a medicament, and pharmaceutical preparations comprising the same. Europe Patent WO/2016/135199 filed 24 Feb. 2015, and issued 1 Sept. 2016.

Dr. Anja Schütz
Dr. Anja Schütz
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Telefon: +49 30 9406-2985
Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC)
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